Diferença-chave - inibição competitiva x não competitiva
A ação dos inibidores pode ser encontrada em dois tipos, como inibidores competitivos e inibidores não competitivos, com base no local da enzima onde o inibidor se liga. A principal diferença entre a inibição competitiva e a inibição não competitiva é que, na inibição competitiva, a ligação de um inibidor impede a ligação da molécula alvo com o sítio ativo da enzima, enquanto, na inibição não competitiva, um inibidor reduz a atividade de uma enzima.
Uma enzima é uma macromolécula que pode atuar como um catalisador biológico. As enzimas têm regiões conhecidas como sítios ativos. O sítio ativo de uma enzima é o local onde uma molécula alvo se liga. Esta molécula é conhecida como substrato. O substrato se liga ao sítio ativo e sofre reações químicas. Isso dá um rendimento máximo em um curto período de tempo. A enzima também pode ser reciclada e reutilizada. Os inibidores são compostos que podem evitar que os substratos sofram uma determinada reação química.
CONTEÚDO
1. Visão geral e diferença principal
2. O que é inibição competitiva
3. O que é inibição não competitiva
4. Comparação lado a lado - Inibição competitiva versus não competitiva em forma tabular
5. Resumo
O que é inibição competitiva?
A inibição competitiva é um tipo de inibição enzimática em que um inibidor se liga aos locais ativos de uma enzima, evitando que o substrato se ligue à enzima. O sítio ativo é bloqueado pelo inibidor, portanto não há espaço para o substrato se ligar à enzima.
Neste tipo de inibição, os inibidores que estão ligados aos locais ativos são semelhantes à forma das moléculas do substrato (se não, os inibidores não podem se ligar ao local ativo porque a forma do local ativo não se ajusta à forma do substrato) Portanto, o sítio ativo da enzima não pode se ligar ao inibidor e ao substrato ao mesmo tempo. Isso faz com que o inibidor compita com o substrato para se ligar ao sítio ativo, que dá o nome de inibição competitiva.
Figura 01: Inibição Competitiva em um Diagrama
A inibição competitiva pode ser evitada adicionando muitas moléculas de substrato. Isso aumenta a probabilidade de locais ativos encontrarem substratos em vez de moléculas inibidoras. A maioria dos inibidores competitivos liga-se ao sítio ativo de forma reversível. Isso ocorre porque o inibidor não altera a forma do sítio ativo.
O que é inibição não competitiva?
A inibição não competitiva é um tipo de inibição enzimática em que um inibidor reduz a atividade de uma enzima. Aqui, o inibidor pode se ligar à enzima, mesmo que o substrato já esteja ligado ao sítio ativo dessa enzima. Portanto, o inibidor não se liga ao local ativo. Portanto, não há competição entre o substrato e o inibidor; essa inibição é, portanto, conhecida como inibição não competitiva. Então, o substrato e o inibidor podem ser encontrados em uma enzima ao mesmo tempo.
Figura 2: Inibição não competitiva em um diagrama
Quando o inibidor está ligado à enzima junto com o substrato, o substrato não pode sofrer a reação química desejada para dar os produtos alvo. Os inibidores não competitivos geralmente se ligam à enzima de forma irreversível. Isso ocorre porque a ligação do inibidor muda a forma do sítio ativo e o sítio ativo é desativado.
A forma do inibidor é completamente diferente daquela do substrato porque o inibidor não compete pelos sítios ativos da enzima. Os inibidores não competitivos se ligam a locais próximos a um local ativo. Essa ligação causa a alteração da forma do sítio ativo.
Qual é a diferença entre inibição competitiva e não competitiva?
Artigo Diff meio antes da tabela
Inibição competitiva versus inibição não competitiva |
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| A inibição competitiva é um tipo de inibição enzimática em que um inibidor se liga aos locais ativos de uma enzima, evitando que o substrato se ligue à enzima. | A inibição não competitiva é um tipo de inibição enzimática em que um inibidor reduz a atividade de uma enzima. |
| Competição com Substrato | |
| Os inibidores competitivos competem com o substrato pelos sítios ativos. | Os inibidores não competitivos não competem com o substrato pelos sítios ativos. |
| Forma do inibidor | |
| Os inibidores competitivos têm um formato semelhante ao do substrato | Os inibidores não competitivos têm uma forma diferente da forma do substrato. |
| Ocorrência na Enzima | |
| O substrato e o inibidor competitivo não podem ser encontrados em uma enzima ao mesmo tempo. | O substrato e o inibidor não competitivo podem ser encontrados em uma enzima ao mesmo tempo. |
| Método de ligação | |
| A ligação de inibidores competitivos com o sítio ativo é reversível. | A ligação de inibidores não competitivos com o sítio ativo é irreversível. |
| Efeito na forma do site ativo | |
| A forma do sítio ativo não muda quando um inibidor competitivo se liga ao sítio ativo. | A forma do sítio ativo muda quando um inibidor é ligado à enzima. |
Resumo - Inibição competitiva versus não competitiva
A principal diferença entre a inibição competitiva e a inibição não competitiva é que, na inibição competitiva, a ligação de um inibidor impede a ligação da molécula alvo com o sítio ativo da enzima, enquanto, na inibição não competitiva, um inibidor reduz a atividade de uma enzima.
