Diferença Entre Inibição Competitiva E Não Competitiva

2024 Autor: Mildred Bawerman | [email protected]. Última modificação: 2023-12-16 08:41

Diferença-chave - inibição competitiva x não competitiva

A ação dos inibidores pode ser encontrada em dois tipos, como inibidores competitivos e inibidores não competitivos, com base no local da enzima onde o inibidor se liga. A principal diferença entre a inibição competitiva e a inibição não competitiva é que, na inibição competitiva, a ligação de um inibidor impede a ligação da molécula alvo com o sítio ativo da enzima, enquanto, na inibição não competitiva, um inibidor reduz a atividade de uma enzima.

Uma enzima é uma macromolécula que pode atuar como um catalisador biológico. As enzimas têm regiões conhecidas como sítios ativos. O sítio ativo de uma enzima é o local onde uma molécula alvo se liga. Esta molécula é conhecida como substrato. O substrato se liga ao sítio ativo e sofre reações químicas. Isso dá um rendimento máximo em um curto período de tempo. A enzima também pode ser reciclada e reutilizada. Os inibidores são compostos que podem evitar que os substratos sofram uma determinada reação química.

CONTEÚDO

1. Visão geral e diferença principal

2. O que é inibição competitiva

3. O que é inibição não competitiva

4. Comparação lado a lado - Inibição competitiva versus não competitiva em forma tabular

5. Resumo

O que é inibição competitiva?

A inibição competitiva é um tipo de inibição enzimática em que um inibidor se liga aos locais ativos de uma enzima, evitando que o substrato se ligue à enzima. O sítio ativo é bloqueado pelo inibidor, portanto não há espaço para o substrato se ligar à enzima.

Neste tipo de inibição, os inibidores que estão ligados aos locais ativos são semelhantes à forma das moléculas do substrato (se não, os inibidores não podem se ligar ao local ativo porque a forma do local ativo não se ajusta à forma do substrato) Portanto, o sítio ativo da enzima não pode se ligar ao inibidor e ao substrato ao mesmo tempo. Isso faz com que o inibidor compita com o substrato para se ligar ao sítio ativo, que dá o nome de inibição competitiva.

Figura 01: Inibição Competitiva em um Diagrama

A inibição competitiva pode ser evitada adicionando muitas moléculas de substrato. Isso aumenta a probabilidade de locais ativos encontrarem substratos em vez de moléculas inibidoras. A maioria dos inibidores competitivos liga-se ao sítio ativo de forma reversível. Isso ocorre porque o inibidor não altera a forma do sítio ativo.

O que é inibição não competitiva?

A inibição não competitiva é um tipo de inibição enzimática em que um inibidor reduz a atividade de uma enzima. Aqui, o inibidor pode se ligar à enzima, mesmo que o substrato já esteja ligado ao sítio ativo dessa enzima. Portanto, o inibidor não se liga ao local ativo. Portanto, não há competição entre o substrato e o inibidor; essa inibição é, portanto, conhecida como inibição não competitiva. Então, o substrato e o inibidor podem ser encontrados em uma enzima ao mesmo tempo.

Figura 2: Inibição não competitiva em um diagrama

Quando o inibidor está ligado à enzima junto com o substrato, o substrato não pode sofrer a reação química desejada para dar os produtos alvo. Os inibidores não competitivos geralmente se ligam à enzima de forma irreversível. Isso ocorre porque a ligação do inibidor muda a forma do sítio ativo e o sítio ativo é desativado.

A forma do inibidor é completamente diferente daquela do substrato porque o inibidor não compete pelos sítios ativos da enzima. Os inibidores não competitivos se ligam a locais próximos a um local ativo. Essa ligação causa a alteração da forma do sítio ativo.

Qual é a diferença entre inibição competitiva e não competitiva?

Artigo Diff meio antes da tabela

Inibição competitiva versus inibição não competitiva
A inibição competitiva é um tipo de inibição enzimática em que um inibidor se liga aos locais ativos de uma enzima, evitando que o substrato se ligue à enzima.	A inibição não competitiva é um tipo de inibição enzimática em que um inibidor reduz a atividade de uma enzima.
Competição com Substrato
Os inibidores competitivos competem com o substrato pelos sítios ativos.	Os inibidores não competitivos não competem com o substrato pelos sítios ativos.
Forma do inibidor
Os inibidores competitivos têm um formato semelhante ao do substrato	Os inibidores não competitivos têm uma forma diferente da forma do substrato.
Ocorrência na Enzima
O substrato e o inibidor competitivo não podem ser encontrados em uma enzima ao mesmo tempo.	O substrato e o inibidor não competitivo podem ser encontrados em uma enzima ao mesmo tempo.
Método de ligação
A ligação de inibidores competitivos com o sítio ativo é reversível.	A ligação de inibidores não competitivos com o sítio ativo é irreversível.
Efeito na forma do site ativo
A forma do sítio ativo não muda quando um inibidor competitivo se liga ao sítio ativo.	A forma do sítio ativo muda quando um inibidor é ligado à enzima.

Resumo - Inibição competitiva versus não competitiva

A principal diferença entre a inibição competitiva e a inibição não competitiva é que, na inibição competitiva, a ligação de um inibidor impede a ligação da molécula alvo com o sítio ativo da enzima, enquanto, na inibição não competitiva, um inibidor reduz a atividade de uma enzima.