Diferença Entre Tripsina E Quimotripsina

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Diferença Entre Tripsina E Quimotripsina
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Diferença chave - Tripsina vs quimotripsina

A digestão das proteínas é um processo muito importante no procedimento geral de digestão em organismos vivos. Proteínas complexas são digeridas em seus monômeros de aminoácidos e são absorvidas pelo intestino delgado. As proteínas são essenciais, pois desempenham um papel importante funcional e estrutural em um organismo. A digestão de proteínas ocorre por meio de enzimas de digestão de proteínas, que incluem tripsina, quimiotripsina, peptidases e proteases. A tripsina é uma enzima de digestão de proteínas que cliva a ligação peptídica nos aminoácidos básicos, que incluem lisina e arginina. A quimiotripsina também é uma enzima de digestão de proteínas que cliva a ligação peptídica em aminoácidos aromáticos, como fenilalanina, triptofano e tirosina. A principal diferença entre a tripsina e a quimotripsina é a posição do aminoácido em que ela se cliva na proteína. A tripsina cliva nas posições dos aminoácidos básicos, enquanto a quimotripsina cliva nas posições dos aminoácidos aromáticos.

CONTEÚDO

1. Visão geral e diferença principal

2. O que é tripsina

3. O que é quimiotripsina

4. Semelhanças entre tripsina e quimiotripsina

5. Comparação lado a lado - Tripsina vs quimiotripsina na forma tabular

6. Resumo

O que é tripsina?

A tripsina é uma proteína de 23,3 kDa que pertence à família das serina proteases e seus principais substratos são os aminoácidos básicos. Esses aminoácidos básicos incluem arginina e lisina. A tripsina foi descoberta em 1876 por Kuhne. A tripsina é uma proteína globular e existe em sua forma inativa que é o tripsinogênio - zimogênio. O mecanismo de ação da tripsina é baseado na atividade da serina protease.

A tripsina cliva na extremidade C terminal dos aminoácidos básicos. Esta é uma reação de hidrólise e ocorre a um pH - 8,0 no intestino delgado. A ativação do tripsinogênio ocorre por meio da remoção do hexapeptídeo terminal e produz a forma ativa; tripsina. A tripsina ativa é de dois tipos principais; α - tripsina e β-tripsina. Eles diferem em sua estabilidade térmica e sua estrutura. O sítio ativo da tripsina contém histidina (H63), ácido aspártico (D107) e serina (S200).

Diferença entre tripsina e quimotripsina
Diferença entre tripsina e quimotripsina

Figura 01: Tripsina

A ação enzimática da tripsina é inibida por DFP, aprotinina, Ag +, Benzamidina e EDTA. As aplicações da tripsina incluem dissociação de tecidos, tripsinização em cultura de células animais, mapeamento tríptico, estudos de proteínas in vitro, impressão digital e em aplicações de cultura de tecidos.

O que é quimiotripsina?

A quimotripsina tem peso molecular de 25,6 kDa e pertence à família das serina-proteases, sendo uma endopeptidase. A quimiotripsina existe em sua forma inativa, que é o quimiotripsinogênio. A quimiotripsina foi descoberta no ano 1900. A quimiotripsina hidrolisa as ligações peptídicas nos aminoácidos aromáticos. Esses substratos aromáticos incluem tirosina, fenilalanina e triptofano. Os substratos desta enzima estão principalmente nos isômeros L e agem prontamente sobre as amidas e ésteres de aminoácidos. O pH ótimo em que a quimiotripsina atua é 7,8 - 8,0. Existem duas formas principais de quimotripsina, como a quimiotripsina A e a quimiotripsina B, e elas diferem ligeiramente nas suas características estruturais e proteolíticas. O sítio ativo da quimiotripsina contém uma tríade catalítica e é composto por histidina (H57), ácido aspártico (D102) e serina (S195).

Diferença chave entre tripsina e quimiotripsina
Diferença chave entre tripsina e quimiotripsina

Figura 02: Quimotripsina

Os ativadores da quimiotripsina são brometo de cetiltrimetilamônio, brometo de dodeciltrimetilamônio, brometo de hexadeciltrimetilamônio e brometo de tetrabutilamônio. Os inibidores da quimiotripsina são peptidil aldeídos, ácidos borônicos e derivados cumarínicos. A quimiotripsina é comercialmente usada na síntese de peptídeos, mapeamento de peptídeos e impressão digital de peptídeos.

Quais são as semelhanças entre tripsina e quimotripsina?

  • Ambas as enzimas são serina proteases.
  • Ambas as enzimas clivam ligações peptídicas.
  • Ambas as enzimas atuam no intestino delgado.
  • Ambas as enzimas existem em sua forma inativa como zimogênios.
  • Ambas as enzimas são compostas por uma tríade catalítica contendo histidina, ácido aspártico e serina em seu sítio ativo.
  • Ambas as enzimas foram inicialmente descobertas e extraídas do gado.
  • A produção de ambas as enzimas é feita por meio de técnicas de DNA recombinante atualmente.
  • Ambas as enzimas atuam em um pH básico ideal.
  • Ambas as enzimas são utilizadas in vitro em diferentes indústrias.

Qual é a diferença entre tripsina e quimiotripsina?

Artigo Diff meio antes da tabela

Tripsina vs quimotripsina

A tripsina é uma enzima digestora de proteínas que cliva a ligação peptídica nos aminoácidos básicos, como lisina e arginina. A quimiotripsina, que também é uma enzima de digestão de proteínas, cliva a ligação peptídica em aminoácidos aromáticos, como fenilalanina, triptofano e tirosina.
Peso molecular
O peso molecular da tripsina é 23,3 k Da. O peso molecular da quimiotripsina é 25,6 k Da.
Substratos
Proteínas complexas são digeridas em seus monômeros de aminoácidos e são absorvidas pelo intestino delgado. Substratos de aminoácidos aromáticos como tirosina, triptofano e fenilalanina atuam sobre a quimiotripsina.
Forma Zimogênica da Enzima
O tripsinogênio é a forma inativa da tripsina. O quimotripsinogênio é a forma inativa da quimiotripsina.
Ativadores
Os lantanídeos são ativadores da tripsina. O brometo de cetiltrimetilamônio, o brometo de dodeciltrimetilamônio, o brometo de hexadeciltrimetilamônio e o brometo de tetrabutilamônio são ativadores da quimiotripsina.

Inibidores

DFP, aprotinina, Ag +, benzamidina e EDTA são inibidores da tripsina. Os peptidil aldeídos, ácidos borônicos e derivados cumarínicos são inibidores da quimiotripsina.

Resumo - Tripsina vs quimotripsina

As peptidases ou enzimas proteolíticas clivam as proteínas por meio da hidrólise da ligação peptídica. A tripsina cliva a ligação peptídica nos aminoácidos básicos, enquanto a quimiotripsina cliva a ligação peptídica nos resíduos de aminoácidos aromáticos. Ambas as enzimas são serina peptidases e atuam no intestino delgado em um ambiente de pH básico. Atualmente, muitas pesquisas estão envolvidas na produção de tripsina e quimiotripsina usando tecnologia de DNA recombinante usando diferentes espécies bacterianas e fúngicas, pois essas enzimas possuem um alto valor industrial. Esta é a diferença entre tripsina e quimiotripsina.

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